尿素酶A（H. pylori）抗體

尿素酶是一種人和動物胃腸道及泌尿道細菌感染中常見的酶，它既是人和動物中某些致病菌的致病因子之一，又是某些氮源性物轉化所必須具備的酶之一. 它是人類*獲得晶體并發現含有Ni離子的金屬酶。

19世紀后期，V on Behring及其同事Kitasato研究發現，用白喉或破傷風毒素免疫動物后可產生具有中和毒素作用的物質，稱之為抗毒素(antitoxin)，隨后引入“抗體”一詞來泛指抗毒素類物質。抗體(antibody，Ab)是B細胞接受抗原刺激后增殖分化為漿細胞所產生的糖蛋白，主要存在于血清等體液中，是介導體液免疫的重要效應分子，能與相應抗原特異性結合，發揮免疫功能。1937年，Tiselius和Kabat用電泳方法將血清蛋白分為白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等組分，并發現抗體主要存在于γ區，因此抗體又被稱為γ球蛋白。隨后，經1968年和1972年的世界衛生組織和免疫學會聯合會討論決定，將具有抗體活性或化學結構與抗體相似的球蛋白統一命名為免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)。Ig可分為分泌型Ig(secreted Ig，SIg)和膜型Ig(membrane Ig，mlg)。Slg主要存在于血液和組織液中，行使抗體的各種功能；mlg主要構成B細胞膜表面的抗原受體

抗體的基本結構
經x線晶體衍射結構分析發現，Ig由四條多肽鏈組成，各肽鏈之間南數量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y”字型結構，稱為Ig單體，是構成抗體的基本單位。 

一)重鏈和輕鏈
天然Ig分子含有四條異源性多肽鏈，其中，分子量較大的兩條鏈稱為重鏈(heavy chain，H)，而分子量較小的兩條鏈稱為輕鏈(Light chain，L)。同一Ig分子中的兩條H鏈和兩條L鏈的氨基酸組成*相同。  
1．重鏈分子量為50 000～75 000，由450～550個氨基酸殘基組成。重鏈恒定區的氨基酸組成和排列順序不同，其抗原性也不同。據此，可將抗體分為5類(class)，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相應的重鏈分別為μ鏈、δ鏈、γ鏈、α鏈和ε鏈。不同類的Ig具有不同的特征，如鏈內和鏈間二硫鍵的數量和位置、結構域的數量及鉸鏈區的長度等均不*相同。即使是同一類的Ig，其鉸鏈區氨基酸組成和重鏈二硫鍵的數量、位置也不同，據此又可將同類Ig分為不同的亞類(subclass)。例如，人lgG可分為四個亞類，包括IgGl、IgG2、IgG3和IgG4；人IgA可分為IgAl和lgA2兩個亞類。

尿素酶A（H. pylori）抗體

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