氧合血紅蛋白原來作用這么大
更新時間：2021-05-18 點擊次數：2010次
氧合血紅蛋白原來作用這么大
氧合血紅蛋白(oxyhemoglobin ）是血紅蛋白與氧分子可逆性結合而生成的一種物質。氧合血紅蛋白能把氧氣輸送到組織中，作用很大。
英文名稱：Oxyhemoglobin
級別：Molecular biology grade
來源：Human Erythrocytes(人紅細胞)
純度：≥99.0%
比活力：≥50u/mg
性狀(以下信息僅供參考)：粉末，溶于水。
用途：本品僅供科研，不得用于其它用途。(以下用途僅供參考) 作為蛋白酶底物和蛋白質分子量標準
保存：-20℃
1個血紅蛋白分子是由1個珠蛋白和4個血紅素（又稱亞鐵原卟啉）組成。每個血紅素又由4個吡咯基組成一個環，其中心為一個亞鐵離子。珠蛋白有4條多肽鏈，每條多肽鏈與1個血紅素相連接，構成Hb的單體或亞單位。Hb是由4個單體構成的四聚體。血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質。
人體內的血紅蛋白由四個亞基構成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態。
血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組胺酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與氧結合的時候，有一個水分子從卟啉環下方與亞鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。
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